Обменная ЯМР спектроскопия твердого тела: применение для изучения крупномасштабной конформационной динамики биополимеров

Обменный ЯМР эксперимент основан на сравнении резонансной частоты магнитного ядра до и после так называемого времени смешивания, что дает информацию о молекулярной динамике в миллисекундном и секундном диапазонах времен корреляции. Хотя в растворах обменные ЯМР эксперименты используются уже долгое время, в твердых телах их применение было ограничено рядом методических проблем. Только к концу 90-х годов XX века развитие методики твердотельной обменной спектроскопии позволило использовать этот тип экспериментов для исследования таких сложных объектов, как биополимеры. В данном обзоре описываются основные методические достижения в области обменной ЯМР спектроскопии твердого тела и применение обменных ЯМР экспериментов для изучения конформационной молекулярной динамики различных биополимеров в твердом состоянии.

Текст pdf (316 Кб)

Скачивая файл я соглашаюсь с условиями использования.

English fulltext is available at DOI: 10.1070/PU2005v048n08ABEH002199

PACS: 76.60.−k, 82.56.−b, 82.56.Pp (все)
DOI: 10.3367/UFNr.0175.200508b.0815
URL: https://ufn.ru/ru/articles/2005/8/b/
Web of Science

000233818900002
ADS NASA

2005PhyU...48..781K
Цитата: Крушельницкий А Г "Обменная ЯМР спектроскопия твердого тела: применение для изучения крупномасштабной конформационной динамики биополимеров" УФН 175 815–832 (2005)

BibTexBibNote ® (generic)BibNote ® (RIS)MedlineRefWorks

English citation: Krushel’nitckii A G “Exchange NMR spectroscopy in solids: application in large-scale conformational biopolymer dynamics studies” Phys. Usp. 48 781–796 (2005); DOI: 10.1070/PU2005v048n08ABEH002199

Список литературы (66) ↓ Похожие статьи (20)

Perutz M et al. Nature 185 416 (1960)
Wüthrich K NMR of Proteins and Nucleic Acids (New York: Wiley, 1986)
Karplus M J. Phys. Chem. B 104 11 (2000)
Buckle A M, Schreiber G, Fersht A R Biochemistry 33 8878 (1994)
Wong K-B, Fersht A R, Freund S M V J. Mol. Biol. 268 494 (1997)
Gryk M R, Jardetzky O J. Mol. Biol. 255 204 (1996)
Gabel F et al. Quart. Rev. Biophys. 35 327 (2002)
Parak F G Rep. Prog. Phys. 66 103 (2003)
Sinha N, Smith-Gill S J Prot. Pept. Lett. 9 367 (2002)
Wand A J Nature Struct. Biol. 8 926 (2001)
Kempf J G, Loria J P Cell Biochem. Biophys. 37 187 (2003)
Palmer A G (III), Williams J, McDermott A J. Phys. Chem. 100 13293 (1996)
Palmer A G (III), Kroenke C D, Loria J P Methods Enzymol. 339 204 (2001)
Abragam A The Principles of Nuclear Magnetism (Oxford: Clarendon Press, 1961)
Slichter C P Principles of Magnetic Resonance 2nd ed. (Berlin: Springer-Verlag, 1978)
Schmidt-Rohr K, Spiess H Multidimensional Solid-State NMR and Polymers (London: Academic Press, 1994)
Jeener J et al. J. Chem. Phys. 71 4546 (1979)
Hagemeyer A et al. Chem. Phys. Lett. 167 583 (1990)
Andrew E R, Bradbury A, Eades R G Nature 182 1659 (1958)
Szeverenyi N M, Sullivan M J, Maciel G E J. Magn. Reson. 47 462 (1982)
Pines A, Gibby M G, Waugh J S J. Chem. Phys. 56 1776 (1972)
Luz Z, Tekely P, Reichert D Prog. Nucl. Magn. Reson. Spectrosc. 41 83 (2002)
Gérardy-Montouillout V et al. J. Magn. Reson. A 123 7 (1996)
Reichert D et al. J. Magn. Reson. 125 245 (1997)
Tekely P et al. J. Magn. Reson. 145 173 (2000)
Favre D E, Schaefer D J, Chmelka B F J. Magn. Reson. 134 261 (1998)
Reichert D et al. J. Magn. Reson. 146 311 (2000)
deAzevedo E et al. J. Am. Chem. Soc. 121 8411 (1999)
deAzevedo E R et al. J. Chem. Phys. 112 8988 (2000)
Krushelnitsky A et al. J. Magn. Reson. 138 244 (1999)
Siminovitch D J Biochem. Cell Biol. 76 411 (1998)
Rupley J, Careri G Adv. Prot. Chem. 41 37 (1991)
Belton P S Prog. Biophys. Mol. Biol. 61 61 (1994)
Torchia D A J. Magn. Reson. 30 613 (1978)
Weliky D P, Tycko R J. Am. Chem. Soc. 118 8487 (1996)
Saalwächter K, Schmidt-Rohr K J. Magn. Reson. 145 161 (2000)
McDermott A et al. J. Biomol. NMR 16 209 (2000)
McDermott A in Protein NMR for the Millenium (Biological Magnetic Resonance, Vol. 20, Eds N R Krishna, L J Berliner) (New York: Kluwer Acad./Plenum Publ., 2003) p. 103
Pauli J et al. ChemBioChem 2 272 (2001)
Castellani F et al. Nature 420 98 (2002)
Reichert D et al. Solid State Nucl. Magn. Reson. 13 137 (1998)
deAzevedo E R, Kennedy S B, Hong M Chem. Phys. Lett. 321 43 (2000)
Hong M, Jakes K J. Biomol. NMR 14 71 (1999)
Hong M J. Magn. Reson. 139 389 (1999)
Ernst M et al. J. Am. Chem. Soc. 126 4764 (2004)
Kennedy S B et al. Macromolecules 34 8675 (2001)
Huster D, Xiao L, Hong M Biochemistry 40 7662 (2001)
Kolbert A C et al. in Multinuclear Magnetic Resonance in Liquids and Solids, Chemical Applications (NATO ASI Ser., Ser. C, No. 322, Eds P Granger, R K Harris) (Dordrecht: Kluwer Acad. Publ., 1990) p. 339
Schmidt-Rohr K, Clauss J, Spiess H W Macromolecules 25 3273 (1992)
van Rossum B-J et al. J. Am. Chem. Soc. 122 3465 (2000)
Reichert D et al. Magn. Reson. Chem. 42 276 (2004)
Buffy J J et al. Biochemistry 42 13725 (2003)
Krushelnitsky A G, Hempel G, Reichert D Biochim. Biophys. Acta Prot. Proteom. 1650 117 (2003)
Lipari G, Szabo A J. Am. Chem. Soc. 104 4546 (1982)
Lipari G, Szabo A J. Am. Chem. Soc. 104 4559 (1982)
Oas T G et al. J. Am. Chem. Soc. 109 5956 (1987)
Krushelnitsky A et al. Solid State Nucl. Magn. Reson. 22 423 (2002)
Van der Hart D L, Garroway A N J. Chem. Phys. 71 2773 (1979)
Bonagamba T J et al. J. Polymer Sci. B 39 2444 (2001)
Miyoshi T, Pascui O, Reichert D Macromolecules 35 7178 (2002)
Pascui O, Beiner M, Reichert D Macromolecules 36 3992 (2003)
deAzevedo E R et al. J. Chem. Phys. 119 2923 (2003)
Tamura A et al. Protein Sci. 5 127 (1996)
Cole H B R, Torchia D A Chem. Phys. 158 271 (1991)
Williams J C, McDermott A E Biochemistry 34 8309 (1995)
Shaw W J et al. J. Am. Chem. Soc. 122 7118 (2000)