RSS-ленты
РусскийEnglish
Выпуск 4, 2024
Том год страница
Выпуски Авторы PACS Подписчикам Для авторов

Выпуски

 / 

2002

 / 

Ноябрь

←  →

Обзоры актуальных проблем


Динамические свойства и энергетичесий ландшафт простых глобулярных белков

,
Федеральный исследовательский центр химической физики им. Н.Н. Семенова РАН, ул. А.Н. Косыгина 4, Москва, 119991, Российская Федерация

Анализ динамических свойств простого глобулярного белка — миоглобина — позволяет прийти к заключению, что миоглобин обладает иерархически организованным энергетическим ландшафтом. В белке, кроме колебаний, существуют два типа специфических белковых движений: 1) индивидуальные движения небольших атомных групп — переходы между конформационными подсостояниями (КП) нижнего 2-го яруса; 2) кооперативные движения элементов вторичной структуры (α-спиралей) — переходы между КП верхнего 1-го яруса. Срез динамических свойств макромолекулы показывает сильную гетерогенность. В окрестности активного центра наблюдаются только колебания. По направлению к периферии растет количество КП, и специфические движения 1-го и 2-го типов становятся доминирующими. Данная картина соответствует концепции белка как «слегка отредактированного в окрестности активного центра случайного сополимера».

Текст pdf (542 Кб)
English fulltext is available at DOI: 10.1070/PU2002v045n11ABEH001145
PACS: 87.10.+e, 87.15.By, 87.15.He, 87.80.−y (все)
DOI: 10.3367/UFNr.0172.200211b.1247
URL: https://ufn.ru/ru/articles/2002/11/b/
000181345500002
Цитата: Крупянский Ю Ф, Гольданский В И "Динамические свойства и энергетичесий ландшафт простых глобулярных белков" УФН 172 1247–1269 (2002)
BibTexBibNote ® (generic)BibNote ® (RIS)MedlineRefWorks

English citation: Krupyanskii Yu F, Gol’danskii V I “Dynamical properties and energy landscape of simple globular proteins” Phys. Usp. 45 1131–1151 (2002); DOI: 10.1070/PU2002v045n11ABEH001145

Список литературы (141) ↓ Статьи, ссылающиеся на эту (23) Похожие статьи (20)

  1. Schrödinger E What is Life? The Physical Aspect of the Living Cell (Cambridge: The Univ. Press, 1948); Шредингер Э Что такое жизнь? С точки зрения физика 2-е изд. (М.: Атомиздат, 1972)
  2. Блюменфельд Л А Проблемы биологической физики 2-е изд. (М.: Наука, 1977)
  3. Волькенштейн М В Биофизика (М.: Наука, 1988)
  4. Рубин А Б Биофизика (М.: Университет, 1999)
  5. Чернавский Д С, Чернавская Н М Белок-машина: Биологические макромолекулярные конструкции (М.: Изд-во Моск. ун-та, 1999)
  6. Шайтан К В Биофизика 39 949 (1994)
  7. Frauenfelder H, Wolynes P G Phys. Today 47 (2) 58 (1994)
  8. Frauenfelder H, Wolynes P G, Austin R H Rev. Mod. Phys. 71 S419 (1999)
  9. Уайт А и др. Основы биохимии (М.: Мир, 1981)
  10. Ptitsyn O B, Finkelstein A V Quart. Rev. Biophys. 13 339 (1980)
  11. Финкельштейн А В и др. Биофизика 44 980 (1999)
  12. Finkelstein A V Protein Folding, Evolution, and Design (Proc. of the Intern. School of Physics "Enrico Fermi" , Course 165, Eds R A Broglia, E I Shakhnovich, G Tiana) (Amsterdam: IOS Press, 2001) p. 249
  13. Huber R Nature 280 565 (1979)
  14. Richards F M Annu. Rev. Biophys. Bioeng. 6 151 (1977)
  15. Привалов П Л Биофизика 32 742 (1987)
  16. Морозов В Н, Морозова Т Я Молекулярная биология 17 577 (1983)
  17. Абатуров Л А, Лебедев Ю А, Носова Н Т Молекулярная биология 17 543 (1983)
  18. Doster W, Cusack S, Petry W Nature 337 754 (1989)
  19. Parak F, Frolov E N, Moessbauer R L, Goldanskii V I J. Mol. Biol. 145 825 (1981)
  20. Шайтан К В, Рубин А Б Биофизика 30 517 (1985)
  21. Parak F, Heidemeier J, Knapp W Biological and Artificial Intelligence Systems (Eds E Clementi, S Chin) (Leiden: ESCOM, 1988) p. 23
  22. Крупянский Ю Ф и др. Биофизика 32 761 (1987)
  23. Krupyanskii Yu F et al. Z. Naturforsch. C 37 57 (1982)
  24. Goldanskii V I, Krupyanskii Y F, Fleurov V N Phys. Scripta 33 527 (1986)
  25. Goldanskii V I, Krupyanskii Yu F Quart. Rev. Biophys. 22 39 (1989)
  26. Krupyanskii Yu F et al. Hyperfine Interact. 53 59 (1990)
  27. Anfinsen C Science 181 223 (1973)
  28. Levinthal C J. Chim. Phys. 65 44 (1968)
  29. Шульц Г Е, Ширмер Р Х Принципы структурной организации белков (М.: Мир, 1982) с. 181
  30. Govindarajan S, Goldstein R A Proc. Natl. Acad. Sci. USA 95 5545 (1998)
  31. Cooper A Proc. Natl. Acad. Sci. USA 73 2740 (1976)
  32. Рубин А Б (Ред.) II Съезд биофизиков России, 23 - 27 августа 1999 г., Москва. Тезисы докладов (Пущино: ОНТИ ПНЦ РАН, 1999)
  33. Proc. of the 3rd European Biophysics Congress, Munich, Germany, Sept. 9 - 13, 2000; Eur. Biophys. J. 29 239 (2000)
  34. 4th Intern. Conf. on Biological Physics, ICBP-2001, Kyoto, Japan, July 30 - Aug. 3, 2001, Abstracts (2001)
  35. Албертс Б и др. Молекулярная биология клетки Т. 1 (М.: Мир, 1987)
  36. Хургин Ю И, Чернавский Д С, Шноль С Э Биофизика 32 775 (1987)
  37. Кестлер Г Возникновение биологической организации (М.: Мир, 1967)
  38. Волькенштейн М В Энтропия и информация (М.: Наука, 1986)
  39. Гольданский В И, Крупянский Ю Ф, Флеров В Н ДАН СССР 272 978 (1983)
  40. Austin R H et al. Biochemistry 14 5355 (1975)
  41. Frauenfelder H, Petsko G A, Tsernoglou D Nature 280 558 (1979)
  42. Гольданский В И, Крупянский Ю Ф, Фролов Е Н Молекулярная биология 17 532 (1983)
  43. Anderson P W, Halperin B I, Varma C M Philos. Mag. 25 1 (1972)
  44. Phillips W A J. Low Temp. Phys. 7 351 (1972)
  45. Гросберг А Ю, Хохлов А Р Статистическая физика макромолекул (М.: Наука, 1989)
  46. Ptitsyn O B, Volkenstein M V J. Biomol. Struct. Dyn. 4 137 (1986)
  47. Klinger M I Comments Cond. Matter Phys. 16 137 (1992)
  48. Введенский Б А (Гл. ред.) Физический энциклопедический словарь (М.: Советская энциклопедия, 1960)
  49. Vollmayr K, Kob W, Binder K J. Chem. Phys. 105 4714 (1996)
  50. Böttcher C J F, Bordewijk P Theory of Electric Polarization Vol. 2 2nd ed. (Amsterdam: Elsevier Sci. Publ. Co., 1978)
  51. Bässler H Phys. Rev. Lett. 58 767 (1987)
  52. Davidson D W, Cole R H J. Chem. Phys. 18 1417 (1950)
  53. Nienhaus G U, Parak F Hyperfine Interact. 90 243 (1994)
  54. Dobson C M, Ptitsyn O B Curr. Opin. Struct. Biol. 7 1 (1997)
  55. Ptitsyn O B J. Protein Chem. 6 273 (1987)
  56. Dobson C M, Karplus M Curr. Opin. Struct. Biol. 9 92 (1999)
  57. Fersht A R Curr. Opin. Struct. Biol. 7 3 (1997)
  58. Shakhnovich E I Curr. Opin. Struct. Biol. 7 29 (1997)
  59. Brooks C L III et al. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 95 11037 (1998)
  60. Onuchic J N, Luthey-Schulten Z, Wolynes P G Annu. Rev. Phys. Chem. 48 545 (1997)
  61. Brockwell D J, Smith D A, Radford S E Curr. Opin. Struct. Biol. 10 16 (2000)
  62. Гросберг А Ю УФН 167 129 (1997)
  63. Финкельштейн А В, Бадретдинов А Я Молекулярная биология 31 469 (1997)
  64. Kim P S, Baldwin R L Annu. Rev. Biochem. 51 459 (1982)
  65. Bryngelson J D , Wolynes P G Proc. Natl. Acad. Sci. USA 84 7524 (1987)
  66. Go N, Abe H Biopolymers 20 991 (1981)
  67. Shakhnovich E I, Gutin A M Biophys. Chem. 34 187 (1989)
  68. Abkevich V I, Gutin A M, Shakhnovich E I Biochemistry 33 10026 (1994)
  69. Karplus M, Shakhnovich E Protein Folding (Ed. T E Greighton) (New York: W.H. Freeman and Co., 1992) p. 127
  70. Ландау Л Д, Лифшиц Е М Статистическая физика (М.: Наука, 1964)
  71. Ellis R J, Hartl F U Curr. Opin. Struct. Biol. 9 102 (1999)
  72. Feldman D E , Frydman J Curr. Opin. Struct. Biol. 10 26 (2000)
  73. Спирин А С II Съезд биофизиков России, 23 - 27 августа 1999 г., Москва. Тезисы докладов Т. 1 (Под ред. А Б Рубина) (Пущино: ОНТИ ПНЦ РАН, 1999) с. 5
  74. Hardesty B, Tsalkova T, Kramer G Curr. Opin. Struct. Biol. 9 111 (1999)
  75. Frauenfelder H, Sligar S G, Wolynes P G Science 254 1598 (1991)
  76. Frauenfelder H et al. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 98 2370 (2001)
  77. Frauenfelder H et al. J. Phys. Chem. 94 1024 (1990)
  78. Beece D et al. Biochemistry 19 5147 (1980)
  79. Rupley J A, Careri G Adv. Protein Chem. 41 37 (1991)
  80. Крупянский Ю Ф и др. Молекулярная биология 20 1356 (1986)
  81. DeVault D, Сhance B Biophys. J. 6 825 (1966)
  82. Murzin A G, Finkelstein A V J. Mol. Biol. 204 749 (1988)
  83. Kendrew J C et al. Nature 181 662 (1958)
  84. Privalov P L et al. J. Mol. Biol. 190 487 (1986)
  85. Strambini G B, Gabellieri E Biophys. J. 70 971 (1996)
  86. Singh G et al. Z. Phys. B 55 23 (1984)
  87. Веркин Б И и др. ФНТ 10 1225 (1984)
  88. Yang I-S, Anderson A C Preprint Univ. of Illinois, IL-(CM)-87-02 (1987)
  89. Yang I-S, Anderson A C Phys. Rev. B 34 2942 (1986)
  90. Friedrich J Methods Enzymol. 246 226 (1995)
  91. Iben I E T et al. Phys. Rev. Lett. 62 1916 (1989)
  92. Barkalov I M, Bolshakov A I, Goldanskii V I, Krupyanskii Yu F Chem. Phys. Lett. 208 1 (1993)
  93. Sartor G et al. J. Phys. Chem. 96 5133 (1992)
  94. Sartor G, Hallbrucker A, Mayer E Biophys. J. 69 2679 (1995)
  95. Miyazaki Y, Matsuo T, Suga H Chem. Phys. Lett. 213 303 (1993)
  96. Miyazaki Y, Matsuo T, Suga H J. Phys. Chem. B 104 8044 (2000)
  97. Doster W et al. Biophys J. 50 213 (1986)
  98. Sochava I V, Smirnova O I Food Hydrocolloids 6 513 (1993); Сочава И В, Смирнова О И Биофизика 36 725 (1991)
  99. Angell C A Science 267 1924 (1995)
  100. Leeson D T et al. J. Phys. Chem. B 101 6331 (1997)
  101. Van Hove L Phys. Rev. 95 249 (1954)
  102. Moessbauer R L Hyperfine Interact. 33 199 (1987)
  103. Krupyanskii Yu F, Goldanskii V I Protein Folding, Evolution, and Design (Proc. of the Intern. School of Physics "Enrico Fermi", Course 165, Eds R A Broglia, E I Shakhnovich, G Tiana) (Amsterdam: IOS Press, 2001) p. 25
  104. Krupyanskii Yu F et al. J. Biol. Phys. 28 139 (2002)
  105. Крупянский Ю Ф и др. Химическая физика 36 28 (2002)
  106. Dwiwedi A, Petersen T, Debrunner P G J. Physique Colloq. 40 C2-531 (1979)
  107. Wise H, Debrunner P, Wagner G Preprint Univ. of Illinois, IL-(Ex)-84 (1984)
  108. Chang I et al. Chem. Phys. 212 221 (1996)
  109. Krupyanskii Yu et al. Eur. Biophys. J. 26 25 (1997)
  110. Chernavskii D S et al. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 77 7218 (1980)
  111. Doster W, Cusack S, Petry W Phys. Rev. Lett. 65 1080 (1990)
  112. Réat V et al. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 95 4970 (1998)
  113. Götze W, Sjogren L Rep. Prog. Phys. 55 241 (1992)
  114. Frauenfelder H, McMahon B Proc. Natl. Acad. Sci. USA 95 4795 (1998)
  115. Parak F et al. Eur. Biophys. J. 15 237 (1987)
  116. Parak F, Frauenfelder H Physica A 201 332 (1993)
  117. Bialek W, Goldstein R F Biophys. J. 48 1027 (1985)
  118. Goldstein R F, Bialek W Comm. Mol. Cell. Biophys. 3 407 (1986)
  119. Bialek W, Onuchic J N Proc. Natl. Acad. Sci. USA 85 5908 (1988)
  120. Case D A Curr. Opin. Struct. Biol. 4 285 (1994)
  121. Seno Y, Go N J. Mol. Biol. 216 111 (1990)
  122. Kidera A, Go N J. Mol. Biol. 225 457 (1992)
  123. Hayward S, Go N Annu. Rev. Phys. Chem. 46 223 (1995)
  124. Zach C et al. Hyperfine Interact. 126 83 (2000)
  125. Melchers B et al. Biophys. J. 70 2092 (1996)
  126. Kitao A, Hayward S, Go N Proteins 33 496 (1998)
  127. Крупянский Ю Ф и др. Биофизика 33 401 (1988)
  128. Frauenfelder H, McMahon B H Ann. Physik 9 655 (2000)
  129. Ansari A et al. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 82 5000 (1985)
  130. Barlow A J, Lamb J, Matheson A J Proc. R. Soc. London A 292 322 (1966)
  131. Zallen R The Physics of Amorphous Solids (New York: Wiley, 1983)
  132. Fischer K H, Hertz J A Spin Glasses (Cambridge: Cambridge Univ. Press, 1991)
  133. Metzler R, Klafter J, Jortner J Proc. Natl. Acad. Sci. USA 96 11085 (1999)
  134. Jackson T A, Lim M, Anfinrud P A Chem. Phys. 180 131 (1994)
  135. Frauenfelder H Nature Struct. Biol. 2 821 (1995)
  136. Guerra F , Peliti L, Vulpiani A Measures of Complexity: Proc. of the Conf., Rome, Sept. 30 - Oct. 2, 1987 (Lecture Notes in Physics, 314, Eds L Peliti, A Vulpiani) (Berlin: Springer-Verlag, 1988)
  137. Parisi G Measures of Complexity: Proc. of the Conf., Rome, Sept. 30 - Oct. 2, 1987 (Lecture Notes in Physics, 314, Eds L Peliti, A Vulpiani) (Berlin: Springer-Verlag, 1988)
  138. Колмогоров А Н Проблемы передачи информации 1 (1) 3 (1965); Колмогоров А Н Новое в жизни, науке, технике Сер. Математика, кибернетика (1) 24 (1991)
  139. Chaitin G J. Assoc. Comput. Mach. 13 547 (1966)
  140. Adami C, Ofria Ch, Collier T C Proc. Natl. Acad. Sci. USA 97 4463 (2000)
  141. Ptitsyn O B J. Mol. Biol. 278 655 (1998)
© Успехи физических наук, 1918–2024
Электронная почта: ufn@ufn.ru Телефоны и адреса редакции О журнале Пользовательское соглашение